碱性磷酸酶

碱性磷酸酶
细菌碱性磷酸酶的蛋白二聚体,蓝色为N-末端,红色为C-末端)[1]
标识符
酶学委员会编号(EC编号)3.1.3.1
CAS号9001-78-9
数据库
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碱性磷酸酶
碱性磷酸酶的结构[1]
标识符
符号Alk_phosphatase
蛋白质家族数据库(Pfam)PF00245
蛋白质互联数据库(InterPro)IPR001952
简单模块化结构研究工具(SMART)SM00098
蛋白质站点(PROSITE)PDOC00113
蛋白质结构分类数据库2(SCOP2)1alk / SCOPe / SUPFAM
可用的蛋白质结构:
蛋白质家族数据库(Pfam)  结构 / ECOD  
蛋白质数据库(PDB)结构生物信息学研究合作实验室PDB; PDB欧洲; PDB日本
蛋白质数据库概述(PDBsum)结构概述
蛋白质数据库(PDB)1aja​, 1ajb​, 1ajc​, 1ajd​, 1alh​, 1ali​, 1alj​, 1alk​, ,1anj 1ani ,1anj​, 1b8j​, 1ed8​, 1ed9​, 1elx​, 1ely​, 1elz​, ,1ew8 1ew2 ,1ew8​, 1ew9​, 1hjk​, 1hqa​, 1k7h​, 1kh4​, 1kh5​, ,1kh9 1kh7 ,1kh9​, 1khj​, 1khk​, 1khl​, 1khn​, 1shn​, 1shq​, ,1urb 1ura ,1urb​, 1y6v​, 1y7a​, 1zeb​, 1zed​, 1zef​, 2anh​, ,2ga3 2g9y ,2ga3​, 2glq

碱性磷酸酶(英語:Alkaline phosphatase,简称ALPALKP) (EC 3.1.3.1)是一类水解酶,可在核苷酸、蛋白质、生物碱等分子上去除磷酸基,进行去磷酸化作用,在碱性环境下最为有效,故得名碱性磷酸酶[2]

细菌碱性磷酸酶

革兰氏阴性菌中,碱性磷酸酶位于细胞膜以外的周质空间。因为周质空间相比细胞内部受环境变化的影响更大,故细菌碱性磷酸酶更不易失活、变性降解,能保持较高活性。至于碱性磷酸酶为何分布于此目前还未完全清楚,一个简单的说法是碱性磷酸酶在此切割出游离的磷酸以供吸收。支持这一观点的证据是碱性磷酸酶通常在细菌面临磷酸不足时合成[3]。然而,也有其他的可能性存在,比如磷酸基团的存在通常会阻碍生物大分子透过细胞膜,而去磷酸化作用可能有助于细菌对环境中物质的吸收[4]

大肠杆菌碱性磷酸酶的最适pH为8.0[5],而家牛的最适pH偏高一点,达8.5[6]

人类碱性磷酸酶

生理机能

在人体中,碱性磷酸酶几乎存在于全身所有的组织,特别集中于肝臟膽管骨骼胎盤

在人类和其它哺乳动物基因组中包含以下三种碱性磷酸酶的同工酶

  • ALPI —— 肠道(分子式为:C2679H4196O965N672S18P2[7],分子量为261830Da)
  • ALPL —— 不具有组织特异性(分子式为:C2916H4587O1110N707S19P2[8],存在与肝、骨骼、腎)
  • ALPP —— 胎盘(分子式为:C2588H4074O893N676S18P2[9])

用于诊断

正常情况下成年人体内的ALP水平为20到140IU/L[10],儿童和孕妇的水平会更高一些。

水平升高

水平降低

表示有低磷酸酯酶症的可能

白细胞

在科研中的应用

碱性磷酸酶在实验室中最常见的应用就是除去DNA 5'端的磷酸基,防止载体发生自连环化[11]

另见

参考文献

  1. ^ 1.0 1.1 PDB: 1ALK​: Kim EE, Wyckoff HW. Reaction mechanism of alkaline phosphatase based on crystal structures. Two-metal ion catalysis. J. Mol. Biol. March 1991, 218 (2): 449–64. PMID 2010919. doi:10.1016/0022-2836(91)90724-K. 
  2. ^ Tamás L, Huttová J, Mistrk I, Kogan G. Effect of Carboxymethyl Chitin-Glucan on the Activity of Some Hydrolytic Enzymes in Maize Plants (PDF). Chem. Pap. 2002, 56 (5): 326–329. (原始内容 (PDF)存档于2011-07-25). 
  3. ^ Horiuchi T, Horiuchi S, Mizuno D. A possible negative feedback phenomenon controlling formation of alkaline phosphomonoesterase in Escherichia coli. Nature. May 1959, 183 (4674): 1529–30. PMID 13666805. doi:10.1038/1831529b0. 
  4. ^ Ammerman JW, Azam F. Bacterial 5-nucleotidase in aquatic ecosystems: a novel mechanism of phosphorus regeneration. Science. March 1985, 227 (4692): 1338–40. PMID 17793769. doi:10.1126/science.227.4692.1338. 
  5. ^ Garen A, Levinthal C. A fine-structure genetic and chemical study of the enzyme alkaline phosphatase of E. coli. I. Purification and characterization of alkaline phosphatase. Biochim. Biophys. Acta. March 1960, 38: 470–83. PMID 13826559. doi:10.1016/0006-3002(60)91282-8. 
  6. ^ Harada M, Udagawa N, Fukasawa K, Hiraoka BY, Mogi M. Inorganic pyrophosphatase activity of purified bovine pulp alkaline phosphatase at physiological pH. J. Dent. Res. February 1986, 65 (2): 125–7. PMID 3003174. doi:10.1177/00220345860650020601. 
  7. ^ Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2026-01-20]. 
  8. ^ Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2026-01-20]. 
  9. ^ Expasy - ProtParam. web.expasy.org. [2026-01-20]. 
  10. ^ MedlinePlus Medical Encyclopedia: ALP isoenzyme test. (原始内容存档于2010-06-16). 
  11. ^ Maxam AM, Gilbert W. Sequencing end-labeled DNA with base-specific chemical cleavages. Meth. Enzymol. Methods in Enzymology. 1980, 65 (1): 499–560. ISBN 978-0-12-181965-1. PMID 6246368. doi:10.1016/S0076-6879(80)65059-9. 

延伸阅读

外部連結